PCzEB/Przeglad wlasciwosci najwazniejszych grup związkow organicznych II

Z Brain-wiki

ALDEHYDY I KETONY — zarys właściwości

Aldehydy i ketony łącznie stanowią klasę związków określanych jako związki karbonylowe.

Wspólnym elementem ich budowy jest grupa karbonylowa "-C=O", która w znacznym stopniu określa właściwości chemiczne aldehydów i ketonów.

Aldehydy

Metanal.svg Etanal.svg Propanal.svg
metanal (formaldehyd) etanal (acetaldehyd) propanal

Ketony

Propanon.svg Butanon.svg Pentan-3-on.svg
propanon (aceton) butanon pentan-3-on

Wiązanie jest spolaryzowane w stronę bardziej elektroujemnego atomu tlenu i w ten sposób na atomie węgla występuje cząstkowy ładunek dodatni. Jest to zatem centrum elektrofilowe w reakcjach przyłączenia.

Polaryzacja grupy karbonylowej na przykładzie butanonu

Niskocząsteczkowe aldehydy i ketony dobrze rozpuszczają się w wodzie dzięki możliwości tworzenia wiązań wodorowych z cząsteczkami wody (formaldehyd, acetaldehyd, aceton).

Otrzymywanie aldehydów i ketonów

Podstawową metodą otrzymywania aldehydów i ketonów jest utlenianie alkoholi.

W wyniku utleniania alkoholi 1o (pierwszorzędowych) otrzymujemy aldehydy:

Otrzymywanie aldehydow.png

Utlenianie alkoholi 2o prowadzi do ketonów:

Otrzymywanie ketonow.png

Najważniejszą reakcją grupy karbonylowej jest reakcja addycji nukleofilowej (jest to proces polegający na przyłączeniu reagenta nukleofilowego do grupy karbonylowej substratu. W reakcji tej rozerwaniu ulega wiązanie [math]\pi[/math] i utworzone zostają dwa nowe wiązania pojedyncze).

Cyjanohydryny

Addycja cyjanowodoru prowadzi do otrzymania cyjanohydryn:

Cyjanohydryny

Wiązanie iminowe

Reakcja addycji związków zawierających grupę NH2 (amin) prowadzi do otrzymania produktu z wiązaniem podwójnym C=N (jest to wiązanie iminowe):

Synateza imin

KWASY KARBOKSYLOWE

Otrzymywanie: m.in w wyniku utlenienia aldehydów. Jeśli reakcja prowadzona jest w środowisku kwaśnym, to otrzymujemy kwas karboksylowy, w obecności alkaliów produktem jest oczywiście odpowiednia sól kwasu karboksylowego.

Synteza kwasów karboksylowych

Kwasy karboksylowe ze względu na ich moc uznajemy za kwasy słabe w porównaniu z mocą kwasów nieorganicznych. Wyjątek stanowi kwas mrówkowy HCOOH (występujący m.in. we włoskach parzących pokrzyw oraz w jadzie mrówek), którego 1 molowy (1M) roztwór, ma pH ok. 0,5.

Reakcje kwasów karboksylowych:

  • tworzenie soli
    [math]\mathrm{CH}_3\mathrm{COOH}+\mathrm{CaCO}_3\rightarrow \left(\mathrm{CH}_3\mathrm{COO}\right)_2\mathrm{Ca}+\mathrm{H}_2\mathrm{O}+\mathrm{CO}_2[/math]
    [math]\mathrm{RCOOH}+\mathrm{NH}_3\rightarrow \mathrm{RCOO}^-\mathrm{NH}_4^+[/math]
  • tworzenie amidów (konieczne jest silne ogrzanie)
    [math]\mathrm{RCOO}^-\mathrm{NH}_4^+\rightarrow \mathrm{RCOONH}_2+\mathrm{H}_2\mathrm{O}[/math]

ESTRY KWASÓW KARBOKSYLOWYCH

Estrami nazywamy pochodne kwasów, w których atom wodoru grupy hydroksylowej zastąpiony został resztą organiczną – grupą alkilową lub arylową.

Można je uważać za produkty reakcji kwasów z alkoholami (reakcja estryfikacji), podczas której wydziela się cząsteczka wody.

Reakcja estryfikacji jest reakcją odwracalną, wobec czego do osiągnięcia wysokiej wydajności potrzebne jest stosowanie nadmiaru jednego z reagentów, oczywiście tego tańszego. Najczęściej są to niższe alkohole, tj. metylowy, etylowy czy propanole. Nadmiar alkoholu pełni równocześnie rolę rozpuszczalnika. Równowagę reakcji estryfikacji można też przesunąć na prawo usuwając jeden z produktów, najczęściej wodę (można ją oddestylować bądź usunąć na drodze chemicznej poprzez dodanie środka odwadniającego).

Estryfikacja (kwas octowy i metanol)
Estryfikacja związków alifatycznych
Estryfikacja związków aromatycznych


Estry należą do jednych z najbardziej rozpowszechnionych związków naturalnych. Do estrów należą przede wszystkim tłuszcze, woski i wiele innych lipidów.

Tłuszczami

właściwymi nazywamy estry kwasów tłuszczowych z glicerolem (tzw. triacyloglicerole).

Tłuszcze zwierzęce zawierają znaczne ilości całkowicie nasyconych kwasów tłuszczowych, dlatego zestalają się w niższych temperaturach. Tłuszcze roślinne (oleje) posiadają na ogół znaczniejszy udział kwasów nienasyconych (np. oleinowego). Fosfolipidy do przykłady lipidów złożonych – tworzą podwójna warstwę fosfolipidową błon komórkowych.

Kolesterol.png Fat triglyceride shorthand formula.PNG Oleic-acid-skeletal.svg Membrane lipids.png
Cholesterol Trójgliceryd Wolny kwas tłuszczowy Tłuszcze tworzące błony, w tym fosfolipidy

Przykłady estrów

Estry są ważnymi składnikami olejków eterycznych kwiatów, owoców i ziół.

Mrowczan etylu.svg Octan butylu.svg Octan heksylu.svg
mrówczan etylu octan butylu octan heksylu

Mrówczan etylu wchodzi w skład aromatu jabłek, brzoskwiń i rumu; octan butylu – jabłek, gruszek, moreli i tymianku; octan heksylu znaleziono w aromacie jabłek, moreli, bananów, whisky i wina;

Octan benzylu-grafik.svg Propionian etylu.svg
octan benzylu propionian etylu

octan benzylu ma zapach jaśminu; propionian etylu — zawarty jest w aromacie jabłek, pomidorów, owoców guajawy. Aromaty naturalne są złożonymi, wieloskładnikowymi mieszaninami, a estry odgrywają w nich ważną rolę.

Zastosowanie estrów

PETreakcia.png PMMA-chain.png Transesterification FAME.svg
Otrzymywanie poliestru Pleksi Otrzymywanie biopaliw
  • Poliester (terylen, dakron, elana) otrzymany w wyniku reakcji polikondendensacji glikolu etylenowego i kwasu ftalowego znalazł zastosowanie m.in. w przemyśle włókienniczym do produkcji tkaniny polartec.
  • Pleksi (poli-metakrylan metylu, bezpieczne szkło) — analog polietylenu, zawierający grupy estrowe.
  • Biodiesel (estry metylowe kwasów tłuszczowych) — to biopaliwo (przetworzony chemicznie olej roślinny, np. rzepakowy) do silników wysokoprężnych (Diesla).

AMINY

Aminy to pochodne amoniaku. Atom azotu posiada hybrydyzację sp3, a obecność wolnej pary elektronowej na atomie azotu decyduje o tym, że aminy są zasadami Lewisa. Są także akceptorami wiązania wodorowego. Zasadowość amin rośnie, gdy zwiększana jest gęstość elektronowa na atomie azotu.

Plik:Ammonia-2D-dimensions.svg
Wzór strukturalny amoniaku

W zależności od ilości atomów wodoru związanych z atomem azotu rozróżniamy aminy pierwszo-, drugo-, trzeciorzędowe oraz czwartorzędowe sole amoniowe.

200px 200px 200px 200px
amina 1o amina 2o amina 3o 4o sól amoniowa

Aminy naturalne to m.in. alkaloidy (występują w roślinach, posiadają właściwości zasadowe, często silnie wpływają na układ nerwowy człowieka).

Przykłady znanych amin

  • Atropina — jest toksycznym alkaloidem pozyskiwanym z roślin z rodziny psiankowatych, np. z pokrzyku wilczej jagody (Atropa beladonna).
  • Nikotyna — alkaloid zawarty w liściach tytoniu. W dużych dawkach toksyczny, w małych pobudzający. Wywołuje uzależnienie.
  • Serotonina — biologicznie czynna amina, hormon pełniący funkcję m.in. ważnego neuroprzekaźnika w ośrodkowym układzie nerwowym.
Atropine.svg Nicotine.svg Serotonin (5-HT).svg
Atropina Nikotyna Serotonina

AMIDY

Amidami nazywane są pochodne kwasów, w których grupa hydroksylowa zastąpiona została grupą "-NR2", przy czym R może być atomem wodoru, alkilem lub arylem.

Acetamid.svg N-alkiloacetamid.svg NN acetamid.svg
acetamid N-alkilo(arylo)acetamid N,N-dialkilo(arylo)acetamid
amid niepodstawiony (1o) amid monopodstawiony (2o) amid dipodstawiony (3o)

Atom węgla grupy amidowej, podobnie jak we wszystkich innych związkach zawierających funkcję karbonylową, ma hybrydyzację sp2. Wolna para elektronów atomu azotu jest sprzężona z elektronami [math]\pi[/math] grupy karbonylowej i przez to atom ten nie tylko traci właściwości zasadowe (powinowactwo do protonu) ale również wiązanie C-N częściowo nabiera charakteru wiązania podwójnego.

Rezonans wiązań w amidach

Dlatego też amidy są bardzo mało reaktywne (również trudno hydrolizują).

Występowanie

Amidy w postaci peptydów i białek są bardzo rozpowszechnione w przyrodzie. Są to związki, w których wiązanie amidowe, zwane wiązaniem peptydowym utworzone jest pomiędzy grupą aminową jednego aminokwasu i grupą karboksylową drugiego aminokwasu.

Wiele włókien syntetycznych także ma budowę poliamidową:

  • Nylon-6,6poliamid otrzymany w wyniku polikondensacji kwasu adypinowego i 1,6-heksylodiaminy, wykorzystywany m.in. do produkcji rajstop.
  • Kevlar — poliamid bogaty w układy aromatyczne. Z tego materiału produkowane są włókna stosowane m.in. w kamizelkach kuloodpornych.
Polyamide 6-6 synthesis.svg Kevlar chemical structure.png
Synteza nylonu Kevlar

AMINOKWASY

Aminokwasami nazywamy związki zawierające w swej cząsteczce dwie charakterystyczne grupy funkcyjne: aminową — NH2 i karboksylową — COOH.

Najprostszym aminokwasem jest glicyna (kwas 2-aminoetanowy; Gly). Glicyna, jako jedyny aminokwas, jest achiralna (posiada płaszczyznę symetrii).

Glicyna

Alanina (kwas 2-aminopropanowy; Ala) posiada dwa enancjomery (o konfiguracji absolutnej S i R).

(S)-Alanina (lewy) and (R)-alanina (prawy)

Wszystkie naturalnie występujące aminokwasy (poza cysteiną) posiadają konfigurację absolutną S. Aminokwasy są najmniejszymi elementami strukturalnymi białek, polipeptydów i peptydów. Najważniejszą reakcją aminokwasów, z punktu widzenia biochemicznego, jest reakcja tworzenia wiązania peptydowego (amidowego).

W wyniku kondensacji dwóch cząsteczek alaniny, tworzy się dwupeptyd i wydziela woda.

W reakcji bierze udział C-koniec jednej cząsteczki aminokwasu i N-koniec drugiej.

Wiązanie peptydowe

Oczywiście aminokwasy mogą kondensować w dowolnej kolejności. Mogą też tworzyć się struktury cykliczne.

Powstające wiązanie peptydowe jest planarne (płaskie). Dzięki stabilizacji rezonansowej ma częściowo charakter wiązania podwójnego, zatem zahamowana jest swobodna rotacja wokół wiązania C-N.

Rezonans wiązania peptydowego

Istnieje 20 podstawowych aminokwasów budujących białka (tabela i jej legenda pochodzi z polskiej wikipedii).

Skrót Pełna nazwa Typ aminokwasu Masa cz.(**) Punkt izoel Wzór strukturalny Uwagi
A Ala Alanina obojętny hydrofobowy alifatyczny 71,0788 6,11 L-alanine-skeletal.svg
C Cys Cysteina obojętny hydrofobowy aminokwas siarkowy 103,1388 5,05 L-Cysteine(wedged bonds).png Dwie cysteiny mogą utworzyć mostek dwusiarczkowy tworząc tzw. cystynę
D Asp Kwas asparaginowy kwaśny 115,0886 2,85 L-aspartic-acid-skeletal.png
E Glu Kwas glutaminowy kwaśny 129,1155 3,15 Glutaminsäure - Glutamic acid.svg
F Phe Fenyloalanina (*) obojętny hydrofobowy aromatyczny 147,1766 5,49 Fenyloalanina.svg
G Gly Glicyna obojętny hydrofobowy 57,0519 6,06 Glycine-2D-skeletal.png Ponieważ przy węglu α znajdują się dwa atomy wodoru, glicyna nie jest optycznie czynna.
H His Histydyna (*) zasadowy 137,1411 7,60 Histydyna.svg
I Ile Izoleucyna (*) obojętny hydrofobowy alifatyczny 113,1594 6,05 Isoleucine.png
K Lys Lizyna (*) zasadowy 128,1741 9,60 L-lysine-skeletal.png
L Leu Leucyna (*) obojętny hydrofobowy alifatyczny 113,1594 6,01 L-leucine-skeletal.svg
M Met Metionina (*) obojętny hydrofobowy 131,1926 5,74 Methionin - Methionine.svg zawiera siarkę
N Asn Asparagina
(Amid kwasu asparaginowego)
hydrofilowy 114,1038 5,41 L-asparagine-skeletal.png
P Pro Prolina hydrofobowy heterocykliczny 97,1167 6,30 L-proline-skeletal.png Może zakłócać takie struktury białka jak helisa alfa i harmonijka beta. Od innych aminokwasów odróżnia się brakiem pierwszorzędowej grupy aminowej.
Q Gln Glutamina
(Amid kwasu glutaminowego)
hydrofilowy 128,1307 5,65 Glutamin - Glutamine.svg
R Arg Arginina zasadowy 156,1875 10,76 Arginina.svg
S Ser Seryna obojętny hydrofilowy hydroksyaminokwas 87,0782 5,68 L-serine-skeletal.png
T Thr Treonina (*) obojętny hydrofilowy hydroksyaminokwas 101,1051 5,60 L-threonine-skeletal.png
V Val Walina (*) obojętny hydrofobowy alifatyczny 99,1326 6,00 L-valine-skeletal.svg
W Trp Tryptofan (*) obojętny hydrofobowy aromatyczny i heterocykliczny 186,2132 5,89 Tryptophan.png
Y Tyr Tyrozyna obojętny słabo hydrofobowy 163,1760 5,64 L-tyrosine-skeletal.png

Legenda

(*) aminokwasy egzogenne; pozostałe to aminokwasy endogenne
(**) w środowisku wodnym do masy aminokwasu należy doliczyć masę 1 cz. wody

Podane wyżej aminokwasy nie są wszystkimi występującymi w białkach. Aminokwasy białkowe o innej budowie powstają zazwyczaj w wyniku modyfikacji potranslacyjnych (np. hydroksyprolina). Wyjątkowym przykładem jest selenocysteina, która ulega kotranslacyjnemu wbudowaniu w powstające białko, jest więc niekanonicznym aminokwasem, który nie powstaje poprzez modyfikacje potranslacyjne.

Ze względu na zapotrzebowanie aminokwasów przez organizm zwierzęcy można je podzielić na:

  • Aminokwasy egzogenne — niezbędne do prawidłowego funkcjonowania organizmu zwierzęcego, ale nie wytwarzane przez ten organizm. Muszą być dostarczane z zewnątrz wraz z pokarmem. Dla organizmu człowieka są to m. in.: walina, leucyna, izoleucyna, lizyna, fenyloalanina, metionina, treonina, tryptofan, arginina i histydyna.
  • Aminokwasy endogenne — niezbędne do prawidłowego funkcjonowania organizmu i wytwarzane przez ten organizm. Dla organizmu człowieka są to: glicyna, alanina, seryna, cysteina, tyrozyna, kwas asparaginowy, kwas glutaminowy, hydroksyprolina, asparagina, glutamina, prolina.

BIAŁKA

Schemat różnych poziomów budowy białek.

Białka zbudowane są z pojedynczego łańcucha lub kilku łańcuchów polipeptydowych. Masy cząsteczkowe białek mieszczą się w szerokich granicach od 10 000 Da (daltonów) do kilku milionów daltonów (1 Da=1/12 masy izotopu węgla 12C). W budowie białek wyróżnia się kilka poziomów organizacji ich struktury:

Struktura pierwszorzędowa

to liniowa sekwencja kolejnych aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi w białkach (polipeptydach), bez uwzględnienia układu przestrzennego.

Struktura drugorzędowa

— opisuje konformacje łańcuchów (helikalną i pofałdowaną) powstałe w wyniku utworzenia wiązań wodorowych między grupami karbonylowymi i amidowymi głównego łańcucha polipeptydowego oraz mostków disulfidowych. Wyróżniamy tu tzw. α–helisę i β–harmonijkę.

Struktura trzeciorzędowa

określa trójwymiarowe pofałdowanie danego łańcucha polipeptydowego wywołane wewnątrzcząsteczkowym oddziaływaniem łańcuchów bocznych. Strukturę tę stabilizują wiązania wodorowe, mostki disulfidowe i siły van der Waalsa.

Struktura czwartorzędowa

— pojęcie to obejmuje występujące w wielu białkach asocjacje monomerów białkowych o oddzielnej strukturze drugo- i trzeciorzędowej w kompleksy oligomeryczne. Asocjacja i agregacja zachodzi w wyniku oddziaływań między polarnymi, zjonizowanymi i niepolarnymi łańcuchami bocznymi aminokwasów, a są to oddziaływania:

  • dyspersyjne,
  • hydrofobowe,
  • jonowe,
  • wodorowe,
  • czasem stabilizacja następuje dzięki mostkom disulfidowym.


Przykładem białek o poznanej strukturze czwartorzędowej jest hemoglobina.


Biologicznie ważne peptydy

Glutation

(tripeptyd H-γ-Glu-Cys-Gly-OH) — odgrywa zasadniczą rolę w procesach utleniania i redukcji dzięki obecności grup –SH).

Angiotensyna II

(oktapeptyd H-Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe-OH) — hormon tkankowy, zwęża naczynia krwionośne i jest najsilniejszym czynnikiem podwyższającym ciśnienie krwi.

Bradykinina

(nonapeptyd H-Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg-OH) — hormon tkankowy, obniża ciśnienie krwi—zatem działa antagonistycznie do angiotensyny, odpowiedzialna jest również za uczucie bólu, który towarzyszy uszkodzeniu (zranieniu) skóry).

Hemoglobina

— czerwony barwnik krwi, białko zawarte w erytrocytach, którego zasadniczą funkcją jest przenoszenie tlenu — przyłączanie go w płucach i uwalnianie w tkankach, jest tetramerem, a każda z jednostek zawiera grupę prostetyczną hem.

1GZX Haemoglobin.png 400px
Model cząsteczki hemoglobiny Struktura hemu

Funkcja biologiczna białek

Ze względu na funkcje biologiczne białka dzielimy na:

  • Enzymy
  • Białka zapasowe
  • Białka regulatorowe
  • Białka strukturalne
  • Białka ochronne
  • Białka transportujące

Enzymy

Enzymy (biokatalizatory), przyspieszają reakcje chemiczne niekiedy aż do 1012 razy! Enzymy nie zmieniają wzajemnej proporcji energii substratów i produktów, obniżają tylko energię aktywacji, często zmieniając przebieg (mechanizm) reakcji.

Energia aktywacji.svg

Mechanizm działania enzymu

można opisać za pomocą modelu indukowanego dopasowania.

Katalizowanie reakcji przez enzymy.svg

Jest to zmodyfikowany model „klucza i zamka”, który wyjaśniał jedynie specyficzność działania enzymu, ale nie brał pod uwagę dynamicznych zmian kształtu cząsteczki biokatalizatora i wpływu tego zjawiska na przebieg procesu transformacji kompleksu enzymsubstrat w kompleks enzym-produkt.

Kinetyka działania enzymu

Szybkość reakcji katalizowanych przez enzymy zależy od wielu czynników. Są to m.in. temperatura, pH, a także stężenie substratów. Rozważmy ten ostatni czynnik.

Mechanizm katalizowanej reakcji z udziałem jednego substratu. E — enzym, S — substrat, P — produkt, k1 i k2 — stałe szybkości reakcji przebiegających w prawą stronę, k-1 i k-2 — stałe szybkości reakcji zachodzących w lewą stronę. W założeniach modelu kinetyki Michaelis-Menten zakłada się, że produkt (P) nie może ulec powrotnemu przekształceniu w wyjściowy substrat, w reakcji ze stałą szybkości k-2.Schemat i jego opis pochodzą z polskiej wikipedii

Reakcja katalizowana przez enzymy jest dwuetapowa. W pierwszym etapie substraty wiążą się odwracalnie z enzymem, tworząc ze stałą szybkości k1, kompleks enzym-substrat (ES). W następnym etapie, kompleks ten może się rozpaść na dwa różne sposoby. Może dysocjować na powrót do E i S ze stałą szybkości k1 lub może dojść do chemicznej zmiany substratów i uwolnienia produktów ze stałą szybkości k2, przy czym zakłada się, że produkt reakcji nie może ulec powrotnemu przekształceniu w wyjściowy substrat. Wyrażenie wiążące szybkość katalizy ze stężeniem substratu i enzymu oraz z szybkościami poszczególnych etapów opisane jest równaniem Michaelisa-Menten:

[math] V_0=V_{\max}\frac{[S]}{[S]+K_m} [/math]

gdzie: [math]V_0[/math] — szybkość początkowa, [math]S[/math] — stężenie substratu, [math]K_m[/math] — stała Michaelisa-Menten.

Michaelis-Menten saturation curve of an enzyme reaction.svg
Michaelis-Menten.png
Krzywa zawartości enzymu w roztworze przedstawiająca związek

pomiędzy stężeniem substratu i szybkości reakcji.

Krzywa wysycenia dla reakcji enzymatycznej ukazująca zależność

szybkości reakcji ([math]V[/math]) od stężenia substratu ([math][S][/math]).

Od pewnej wartości stężenia substratu praktycznie nie można zwiększyć szybkości reakcji.

KWASY NUKLEINOWE

Komponenty wchodzące w skład kwasów nukleinowych, to :

  • Zasady azotowe:
    • pirymidynowe:
      Cytosine chemical structure.svg Uracil.svg Tymina.svg
      cytozyna uracyl tymina
    • purynowe:
      Adenine.svg Guanin.svg
      adenina guanina
  • Kwas fosforowy
    Kwas fosorowy
  • Cukier
    Beta-D-Ribofuranose.svg Deoxyribose.svg
    ryboza deoksyryboza

Nukleozydy

to glikozoaminy powstałe w wyniku połączenia zasady azotowej (pirymidynowej lub purynowej) z rybozą lub deoksyrybozą poprzez wiązanie β-N-glikozydowe.

Adenosin.svg Guanosin.svg Desoxythymidin.svg DC chemical structure.png
Adenozyna Guanozyna Tymidyna Deoksycytydyna
A G T dC

Nukleotydy

zbudowane są z reszty cukrowej — pentozy (w DNA jest to deoksyryboza, zaś w RNA — ryboza), co najmniej jednej reszty fosforanowej i zasady azotowej: purynowej lub pirymidynowej.

AMP structure.svg Guanosintriphosphat.svg
AMP – Adenozynomonofosforan GTP – guanozynotrifosforan

Kwasy nukleinowe

to biopolimery zbudowane z nukleotydów połączonych wiązaniami 3'-5' diestrowymi. W naturze występują dwa typy kwasów nukleinowych DNA i RNA oraz kilka syntetycznych analogów kwasów nukleinowych.

Kwas deoksyrybonukleinowy

DNA — występuje w chromosomach i pełni rolę nośnika informacji genetycznej organizmów żywych. W skład cząsteczki DNA zwykle wchodzą dwa łańcuchy, które biegną antyrównolegle (tzn. koniec jednego jest dokładnie naprzeciw początku drugiego). Łańcuchy owijają się wokół wspólnej osi i tworzą tzw. prawoskrętną podwójną helisę. Reszty cukrowe i fosforowe, połączone ze sobą wiązaniem fosfodiestrowym, znajdują się na zewnątrz helisy, natomiast zasady skierowane są do wnętrza i tworzą pary zasad połączone według wzoru: A-T, C-G.

Struktura chemiczna DNA

Kwasy rybonukleinowe

RNA — w komórce występuje wiele klas kwasów rybonukleinowych różniących się pełnioną funkcją, a także masą cząsteczkową i strukturą, m.in.: rybosomowe (rRNA), informacyjne zwane matrycowymi (mRNA).

Porównanie struktury i budowy DNA i RNA