Tekst źródłowy strony PCzEB/Przeglad wlasciwosci najwazniejszych grup związkow organicznych II

<!-- {{poprzedni|CHEM:Elementy_stereochemii}}
-->
==ALDEHYDY I KETONY &mdash; zarys właściwości==
Aldehydy i ketony łącznie stanowią klasę związków określanych jako związki karbonylowe.

Wspólnym elementem ich budowy jest grupa karbonylowa
"-C=O", która w znacznym stopniu określa właściwości chemiczne aldehydów i ketonów.
===Aldehydy===
{|class="wikitable"
|[[Plik:metanal.svg‎]]
|[[Plik:etanal.svg]]
|[[Plik:propanal.svg]]
|-
|metanal (formaldehyd)
|etanal (acetaldehyd)
|propanal
|}

===Ketony===
{|class="wikitable"
|[[Plik:propanon.svg‎]]
|[[Plik:butanon.svg]]
|[[Plik:pentan-3-on.svg]]
|-
|propanon (aceton)
|butanon
|pentan-3-on
|}
Wiązanie jest spolaryzowane w stronę bardziej elektroujemnego atomu
tlenu i w ten sposób na atomie węgla występuje cząstkowy
ładunek dodatni. Jest to zatem centrum elektrofilowe w reakcjach
przyłączenia.

[[Plik:polaryzacja_karbonyl.JPG|thumb|150px|Polaryzacja grupy karbonylowej na przykładzie butanonu]]

Niskocząsteczkowe aldehydy i ketony dobrze rozpuszczają się w wodzie
dzięki możliwości tworzenia wiązań wodorowych z cząsteczkami wody
(formaldehyd, acetaldehyd, aceton).

===Otrzymywanie aldehydów i ketonów===

Podstawową metodą otrzymywania aldehydów i ketonów jest utlenianie alkoholi.

W wyniku utleniania alkoholi 1<sup>o</sup> (pierwszorzędowych) otrzymujemy aldehydy:

[[Plik:otrzymywanie_aldehydow.png|200px]]

Utlenianie alkoholi 2<sup>o</sup> prowadzi do ketonów:

[[Plik:otrzymywanie_ketonow.png|250px]]

Najważniejszą reakcją grupy karbonylowej jest '''reakcja addycji nukleofilowej''' (jest to proces polegający na przyłączeniu reagenta nukleofilowego do grupy karbonylowej substratu. W reakcji tej rozerwaniu ulega wiązanie <math>\pi</math> i utworzone zostają dwa nowe wiązania
pojedyncze).
====Cyjanohydryny====
'''Addycja cyjanowodoru''' prowadzi do otrzymania cyjanohydryn:
[[Plik:cyjanohydryny.svg|500px|thumb|center|Cyjanohydryny]]
====Wiązanie iminowe====
Reakcja addycji związków zawierających grupę NH<sub>2</sub> (amin)
prowadzi do otrzymania produktu z wiązaniem podwójnym C=N (jest to
wiązanie iminowe):
[[Plik:Imine synthesis.svg|500px|thumb|center|Synateza imin]]

==KWASY KARBOKSYLOWE==

'''Otrzymywanie:''' m.in w wyniku utlenienia aldehydów. Jeśli reakcja
prowadzona jest w środowisku kwaśnym, to otrzymujemy kwas
karboksylowy, w obecności alkaliów produktem jest oczywiście
odpowiednia sól kwasu karboksylowego.

[[Plik:Carboxylic-acid-synthesis.svg|400px|thumb|center|Synteza kwasów karboksylowych]]

Kwasy karboksylowe ze względu na ich moc uznajemy za kwasy słabe w
porównaniu z mocą kwasów nieorganicznych. Wyjątek stanowi kwas
mrówkowy HCOOH (występujący m.in. we włoskach parzących pokrzyw oraz w
jadzie mrówek), którego 1 molowy (1M) roztwór, ma pH ok. 0,5.

Reakcje kwasów karboksylowych:
<ul>
<li> tworzenie soli 
<center><math>\mathrm{CH}_3\mathrm{COOH}+\mathrm{CaCO}_3\rightarrow \left(\mathrm{CH}_3\mathrm{COO}\right)_2\mathrm{Ca}+\mathrm{H}_2\mathrm{O}+\mathrm{CO}_2</math></center>
<center><math>\mathrm{RCOOH}+\mathrm{NH}_3\rightarrow \mathrm{RCOO}^-\mathrm{NH}_4^+</math></center></li>
<li> tworzenie amidów (konieczne jest silne ogrzanie)
<center><math>\mathrm{RCOO}^-\mathrm{NH}_4^+\rightarrow \mathrm{RCOONH}_2+\mathrm{H}_2\mathrm{O}</math></center>
</li>
</ul>
===ESTRY KWASÓW KARBOKSYLOWYCH===

Estrami nazywamy pochodne kwasów, w których atom wodoru grupy hydroksylowej
zastąpiony został resztą organiczną – grupą alkilową lub arylową.

Można je uważać za produkty reakcji kwasów z alkoholami ('''reakcja estryfikacji'''), podczas której wydziela się cząsteczka wody.

Reakcja estryfikacji jest reakcją odwracalną, wobec czego do
osiągnięcia wysokiej wydajności potrzebne jest stosowanie nadmiaru
jednego z reagentów, oczywiście tego tańszego. Najczęściej są to
niższe alkohole, tj. metylowy, etylowy czy propanole. Nadmiar alkoholu
pełni równocześnie rolę rozpuszczalnika. Równowagę reakcji
estryfikacji można też przesunąć na prawo usuwając jeden z produktów,
najczęściej wodę (można ją oddestylować bądź usunąć na drodze
chemicznej poprzez dodanie środka odwadniającego).

[[Plik:Esterification_(acetic_acid_and_methanol).svg|400px|thumb|Estryfikacja (kwas octowy i metanol)]]

[[Plik:Estryfikacja_alifatyczne.JPG|400px|thumb|Estryfikacja związków alifatycznych]]

[[Plik:Estryfikacja_aromatyczne.JPG|400px|thumb|Estryfikacja związków aromatycznych]]


Estry należą do jednych z najbardziej rozpowszechnionych związków
naturalnych. Do estrów należą przede wszystkim tłuszcze, woski i wiele
innych lipidów.

====Tłuszczami====
właściwymi nazywamy estry kwasów tłuszczowych z
glicerolem (tzw. triacyloglicerole).

Tłuszcze zwierzęce zawierają znaczne ilości całkowicie nasyconych
kwasów tłuszczowych, dlatego zestalają się w niższych
temperaturach. Tłuszcze roślinne (oleje) posiadają na ogół
znaczniejszy udział kwasów nienasyconych (np. oleinowego). Fosfolipidy
do przykłady lipidów złożonych – tworzą podwójna warstwę fosfolipidową
błon komórkowych.
{|class="wikitable"
|[[Plik:Kolesterol.png|200px]]
|[[Plik:Fat triglyceride shorthand formula.PNG|200px]]
|[[Plik:Oleic-acid-skeletal.svg|200px]]
|[[Plik:Membrane lipids.png|200px]]
|-
|Cholesterol
|Trójgliceryd
|Wolny kwas tłuszczowy
|Tłuszcze tworzące błony, w tym fosfolipidy
|}
====Przykłady estrów====
Estry są ważnymi składnikami olejków eterycznych kwiatów, owoców i ziół.
{|class="wikitable"
|[[Plik:mrowczan_etylu.svg|200px]]
|[[Plik:octan_butylu.svg|200px]]
|[[Plik:octan_heksylu.svg|200px]]
|-
|mrówczan etylu
|octan butylu
|octan heksylu
|}
Mrówczan etylu wchodzi w skład aromatu jabłek, brzoskwiń i rumu; octan
butylu – jabłek, gruszek, moreli i tymianku; octan heksylu znaleziono
w aromacie jabłek, moreli, bananów, whisky i wina;
{|class="wikitable"
|[[Plik:Octan_benzylu-grafik.svg|250px]]
|[[Plik:propionian_etylu.svg|280px]]
|-
|octan benzylu
|propionian etylu
|}
octan benzylu ma zapach jaśminu; propionian etylu &mdash; zawarty jest w
aromacie jabłek, pomidorów, owoców guajawy. Aromaty naturalne są
złożonymi, wieloskładnikowymi mieszaninami, a estry odgrywają w nich
ważną rolę.

===Zastosowanie estrów===
{|class="wikitable"
|[[Plik:PETreakcia.png|300px]]
|[[Plik:PMMA-chain.png|300px|]]
|[[Plik:Transesterification FAME.svg|400px|]]
|-
|Otrzymywanie poliestru
|Pleksi
|Otrzymywanie biopaliw
|}
<ul>
<li>'''Poliester''' ('''terylen''', '''dakron''', '''elana''') otrzymany w wyniku reakcji polikondendensacji glikolu etylenowego i kwasu ftalowego znalazł zastosowanie m.in. w przemyśle włókienniczym do produkcji tkaniny polartec.
</li>
<li>'''Pleksi''' (poli-metakrylan metylu, bezpieczne szkło) &mdash; analog polietylenu, zawierający grupy estrowe.
</li>
<li>'''Biodiesel''' (estry metylowe kwasów tłuszczowych) &mdash; to biopaliwo (przetworzony chemicznie olej roślinny, np. rzepakowy) do silników wysokoprężnych (Diesla).
</li>
</ul>

==AMINY==

Aminy to pochodne amoniaku. Atom azotu posiada hybrydyzację
''sp''<sup>3</sup>, a obecność wolnej pary elektronowej na atomie azotu
decyduje o tym, że aminy są [[CHEM:Atomy_i_cząsteczki#Teoria_Lewisa|zasadami Lewisa]]. Są także akceptorami wiązania wodorowego. Zasadowość amin rośnie, gdy zwiększana jest gęstość elektronowa na atomie azotu.

[[Plik:Ammonia-2D-dimensions.svg|thumb|right|300px|Wzór strukturalny amoniaku]]

W zależności od ilości atomów wodoru związanych z atomem azotu
rozróżniamy aminy pierwszo-, drugo-, trzeciorzędowe oraz
czwartorzędowe sole amoniowe.
{|class="wikitable"
|[[Plik:Amina_1.svg|200px]]
|[[Plik:Amina_2.svg|200px]]
|[[Plik:Amina_3.svg|200px]]
|[[Plik:Amina_4.svg|200px]]
|-
|amina 1<sup>o</sup>
|amina 2<sup>o</sup>
|amina 3<sup>o</sup>
|4<sup>o</sup> sól amoniowa
|}
Aminy naturalne to m.in. alkaloidy (występują w roślinach, posiadają
właściwości zasadowe, często silnie wpływają na układ nerwowy
człowieka).

===Przykłady znanych amin===

*'''Atropina''' &mdash; jest toksycznym alkaloidem pozyskiwanym z roślin z rodziny psiankowatych, np. z pokrzyku wilczej jagody (''Atropa beladonna'').
*'''Nikotyna''' &mdash; alkaloid zawarty w liściach tytoniu. W dużych dawkach toksyczny, w małych pobudzający. Wywołuje uzależnienie.
*'''Serotonina''' &mdash; biologicznie czynna amina, hormon pełniący funkcję m.in. ważnego neuroprzekaźnika w ośrodkowym układzie nerwowym.
{|class="wikitable"
|[[Plik:Atropine.svg|200px]]
|[[Plik:Nicotine.svg|200px]]
|[[Plik:Serotonin_(5-HT).svg|200px]]
|-
|Atropina
|Nikotyna
|Serotonina
|}

==AMIDY==
Amidami nazywane są pochodne kwasów, w których grupa hydroksylowa
zastąpiona została grupą "-NR<sub>2</sub>", przy czym R może być
atomem wodoru, alkilem lub arylem.

{|class="wikitable"
|[[Plik:acetamid.svg|200px]]
|[[Plik:N-alkiloacetamid.svg|200px]]
|[[Plik:NN_acetamid.svg|200px]]
|-
|acetamid
|N-alkilo(arylo)acetamid
|N,N-dialkilo(arylo)acetamid
|-
|amid niepodstawiony (1<sup>o</sup>)
|amid monopodstawiony (2<sup>o</sup>)
|amid dipodstawiony (3<sup>o</sup>)
|}

Atom węgla grupy amidowej, podobnie jak we wszystkich innych związkach
zawierających funkcję karbonylową, ma hybrydyzację
''sp''<sup>2</sup>. Wolna para elektronów atomu azotu jest sprzężona z
elektronami <math>\pi</math> grupy karbonylowej i przez to atom ten nie tylko traci
właściwości zasadowe (powinowactwo do protonu) ale również wiązanie
C-N częściowo nabiera charakteru wiązania podwójnego.

[[Plik:AmideResonance.png|thumb|250px|Rezonans wiązań w amidach]]

Dlatego też amidy są bardzo mało reaktywne (również trudno hydrolizują).

===Występowanie===

Amidy w postaci peptydów i białek są bardzo rozpowszechnione w
przyrodzie. Są to związki, w których wiązanie amidowe, zwane wiązaniem
peptydowym utworzone jest pomiędzy grupą aminową jednego aminokwasu i
grupą karboksylową drugiego aminokwasu.

Wiele włókien syntetycznych także ma budowę poliamidową:
*'''Nylon-6,6''' &mdash; '''poliamid''' otrzymany w wyniku polikondensacji kwasu adypinowego i 1,6-heksylodiaminy, wykorzystywany m.in. do produkcji rajstop.
*'''Kevlar''' &mdash; poliamid bogaty w układy aromatyczne. Z tego materiału produkowane są włókna stosowane m.in. w kamizelkach kuloodpornych.

{|class="wikitable"
|[[Plik:Polyamide 6-6 synthesis.svg|400px]]
|[[Plik:Kevlar chemical structure.png|300px]]
|-
|Synteza nylonu
|Kevlar
|}

==AMINOKWASY==

Aminokwasami nazywamy związki zawierające w swej cząsteczce dwie
charakterystyczne grupy funkcyjne: aminową &mdash; NH<sub>2</sub> i
karboksylową &mdash; COOH.

Najprostszym aminokwasem jest glicyna (kwas 2-aminoetanowy;
Gly). Glicyna, jako jedyny aminokwas, jest achiralna (posiada
płaszczyznę symetrii).

[[Plik:Glycin - Glycine.svg|thumb|200px|Glicyna]]

Alanina (kwas 2-aminopropanowy; Ala) posiada dwa enancjomery (o
konfiguracji absolutnej ''S'' i ''R'').

[[Plik:Betaine-Alanine.png|thumb|center|(S)-Alanina (lewy) and (R)-alanina (prawy)|400px]]

Wszystkie naturalnie występujące aminokwasy (poza cysteiną) posiadają
konfigurację absolutną ''S''. Aminokwasy są najmniejszymi elementami strukturalnymi białek,
polipeptydów i peptydów. Najważniejszą reakcją aminokwasów, z punktu widzenia biochemicznego,
jest reakcja tworzenia wiązania peptydowego (amidowego).

W wyniku kondensacji dwóch cząsteczek alaniny, tworzy się dwupeptyd
i wydziela woda.

W reakcji bierze udział C-koniec jednej cząsteczki aminokwasu i N-koniec drugiej.

[[Plik:Wiązanie_peptydowe.JPG|300px|thumb|Wiązanie peptydowe]]

Oczywiście aminokwasy mogą kondensować w dowolnej kolejności. Mogą też tworzyć się struktury cykliczne.

Powstające wiązanie peptydowe jest planarne (płaskie). Dzięki
stabilizacji rezonansowej ma częściowo charakter wiązania podwójnego,
zatem zahamowana jest swobodna rotacja wokół wiązania C-N.

[[Plik:Mesomeric peptide bond.svg|thumb|200px|Rezonans wiązania peptydowego]]

Istnieje 20 podstawowych aminokwasów budujących białka (tabela i jej legenda pochodzi z [[wikipl:Aminokwasy#Podstawowe_aminokwasy_bia.C5.82kowe|polskiej wikipedii]]).

{| class=wikitable
! colspan=2 | Skrót
! Pełna nazwa
! Typ aminokwasu
! Masa cz.(**)
! Punkt izoel
! Wzór strukturalny
! Uwagi
|-
| A
| Ala
| Alanina
| obojętny hydrofobowy alifatyczny
| 71,0788
| 6,11
| [[Plik:L-alanine-skeletal.svg|100px]]
|
|-
| C
| Cys
| Cysteina
| obojętny hydrofobowy aminokwas siarkowy
| 103,1388
| 5,05
| [[Plik:L-Cysteine(wedged bonds).png|100px]]
| Dwie cysteiny mogą utworzyć mostek dwusiarczkowy tworząc tzw. cystynę
|-
| D
| Asp
| nowrap | Kwas asparaginowy
| kwaśny
| 115,0886
| 2,85
| [[Plik:L-aspartic-acid-skeletal.png|100px]]
|
|-
| E
| Glu
| nowrap | Kwas glutaminowy
| kwaśny
| 129,1155
| 3,15
| [[Plik:Glutaminsäure - Glutamic acid.svg|100px]]
|
|-
| F
| Phe
| Fenyloalanina (*)
| obojętny hydrofobowy aromatyczny
| 147,1766
| 5,49
| [[Plik:Fenyloalanina.svg|100px]]
|
|-
| G
| Gly
| Glicyna
| obojętny hydrofobowy
| 57,0519
| 6,06
| [[Plik:Glycine-2D-skeletal.png|100px]]
| Ponieważ przy węglu α znajdują się dwa atomy wodoru, glicyna nie jest [[CHEM:Elementy_stereochemii#Enancjomery|optycznie czynna]].
|-
| H
| His
| Histydyna (*)
| zasadowy
| 137,1411
| 7,60
| [[Plik:Histydyna.svg|100px]]
|
|-
| I
| Ile
| Izoleucyna (*)
| obojętny hydrofobowy alifatyczny
| 113,1594
| 6,05
| [[Plik:Isoleucine.png|100px]]
|
|-
| K
| Lys
| Lizyna (*)
| zasadowy
| 128,1741
| 9,60
| [[Plik:L-lysine-skeletal.png|100px]]
|
|-
| L
| Leu
| Leucyna (*)
| obojętny hydrofobowy alifatyczny
| 113,1594
| 6,01
| [[Plik:L-leucine-skeletal.svg|100px]]
|
|-
| M
| Met
| Metionina (*)
| obojętny hydrofobowy
| 131,1926
| 5,74
| [[Plik:Methionin - Methionine.svg|100px]]
| zawiera siarkę
|-
| N
| Asn
| Asparagina<br />([[CHEM:Przegląd_właściwości_najważniejszych_grup_związków_organicznych_II#AMIDY|Amid]] kwasu asparaginowego)
| hydrofilowy
| 114,1038
| 5,41
| [[Plik:L-asparagine-skeletal.png|100px]]
|
|-
| P
| Pro
| Prolina
| hydrofobowy heterocykliczny
| 97,1167
| 6,30
| [[Plik:L-proline-skeletal.png|100px]]
| Może zakłócać takie struktury białka jak helisa alfa i harmonijka beta. Od innych aminokwasów odróżnia się brakiem pierwszorzędowej grupy aminowej.
|-
| Q
| Gln
| Glutamina<br />([[CHEM:Przegląd_właściwości_najważniejszych_grup_związków_organicznych_II#AMIDY|Amid]] kwasu glutaminowego)
| hydrofilowy
| 128,1307
| 5,65
| [[Plik:Glutamin - Glutamine.svg|100px]]
|
|-
| R
| Arg
| Arginina
| zasadowy
| 156,1875
| 10,76
| [[Plik:Arginina.svg|100px]]
|
|-
| S
| Ser
| Seryna
| obojętny hydrofilowy hydroksyaminokwas
| 87,0782
| 5,68
| [[Plik:L-serine-skeletal.png|100px]]
|
|-
| T
| Thr
| Treonina (*)
| obojętny hydrofilowy hydroksyaminokwas
| 101,1051
| 5,60
| [[Plik:L-threonine-skeletal.png|100px]]
|
|-
| V
| Val
| Walina (*)
| obojętny hydrofobowy alifatyczny
| 99,1326
| 6,00
| [[Plik:L-valine-skeletal.svg|100px]]
|
|-
| W
| Trp
| Tryptofan (*)
| obojętny hydrofobowy aromatyczny i heterocykliczny
| 186,2132
| 5,89
| [[Plik:Tryptophan.png|100px]]
|
|-
| Y
| Tyr
| Tyrozyna
| obojętny słabo hydrofobowy
| 163,1760
| 5,64
| [[Plik:L-tyrosine-skeletal.png|100px]]
|
|}

'''Legenda'''
: (*) aminokwasy egzogenne; pozostałe to aminokwasy endogenne
: (**) w środowisku wodnym do masy aminokwasu należy doliczyć masę 1 cz. wody

Podane wyżej aminokwasy nie są wszystkimi występującymi w białkach. Aminokwasy białkowe o innej budowie powstają zazwyczaj w wyniku modyfikacji potranslacyjnych (np. hydroksyprolina). Wyjątkowym przykładem jest selenocysteina, która ulega kotranslacyjnemu wbudowaniu w powstające białko, jest więc niekanonicznym aminokwasem, który nie powstaje poprzez modyfikacje potranslacyjne.

Ze względu na zapotrzebowanie aminokwasów przez organizm zwierzęcy
można je podzielić na:
*'''Aminokwasy egzogenne''' &mdash; niezbędne do prawidłowego funkcjonowania organizmu zwierzęcego, ale nie wytwarzane przez ten organizm. Muszą być dostarczane z zewnątrz wraz z pokarmem. Dla organizmu człowieka są to m. in.: walina, leucyna, izoleucyna, lizyna, fenyloalanina, metionina, treonina, tryptofan, arginina i histydyna.
*'''Aminokwasy endogenne''' &mdash; niezbędne do prawidłowego funkcjonowania organizmu i wytwarzane przez ten organizm. Dla organizmu człowieka są to: glicyna, alanina, seryna, cysteina, tyrozyna, kwas asparaginowy, kwas glutaminowy, hydroksyprolina, asparagina, glutamina, prolina.

==BIAŁKA==

[[Plik:Main_protein_structure_levels_pl.svg|thumb|left|400px|Schemat różnych poziomów budowy białek.]]

Białka zbudowane są z pojedynczego łańcucha lub kilku łańcuchów
polipeptydowych. Masy cząsteczkowe białek mieszczą się w szerokich
granicach od 10 000 Da (daltonów) do kilku milionów daltonów (1
Da=1/12 masy izotopu węgla <sup>12</sup>C). W budowie białek wyróżnia
się kilka poziomów organizacji ich struktury:

===Struktura pierwszorzędowa=== 
to liniowa sekwencja kolejnych
aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi w białkach
(polipeptydach), bez uwzględnienia układu przestrzennego.

===Struktura drugorzędowa===
&mdash; opisuje konformacje łańcuchów (helikalną i pofałdowaną) powstałe
w wyniku utworzenia wiązań wodorowych między grupami karbonylowymi i amidowymi
głównego łańcucha polipeptydowego oraz mostków disulfidowych. Wyróżniamy tu tzw. α&ndash;helisę i β&ndash;harmonijkę.

===Struktura trzeciorzędowa=== 
określa trójwymiarowe pofałdowanie danego łańcucha polipeptydowego
wywołane wewnątrzcząsteczkowym oddziaływaniem łańcuchów
bocznych. Strukturę tę stabilizują wiązania wodorowe, mostki
disulfidowe i siły van der Waalsa.

===Struktura czwartorzędowa=== 
&mdash; pojęcie to obejmuje występujące w wielu białkach asocjacje
monomerów białkowych o oddzielnej strukturze drugo- i trzeciorzędowej
w kompleksy oligomeryczne. Asocjacja i agregacja zachodzi w wyniku
oddziaływań między polarnymi, zjonizowanymi i niepolarnymi łańcuchami
bocznymi aminokwasów, a są to oddziaływania:
*dyspersyjne, 
*hydrofobowe, 
*jonowe, 
*wodorowe, 
*czasem stabilizacja następuje dzięki mostkom disulfidowym. 


Przykładem białek o poznanej strukturze czwartorzędowej jest
hemoglobina.


===Biologicznie ważne peptydy===

====Glutation==== 

(tripeptyd H-γ-Glu-Cys-Gly-OH) &mdash; odgrywa zasadniczą rolę w procesach
utleniania i redukcji dzięki obecności grup –SH).

====Angiotensyna II==== 

(oktapeptyd H-Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe-OH) &mdash; hormon tkankowy,
zwęża naczynia krwionośne i jest najsilniejszym czynnikiem
podwyższającym ciśnienie krwi.

====Bradykinina==== 

(nonapeptyd H-Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg-OH) &mdash; hormon
tkankowy, obniża ciśnienie krwi&mdash;zatem działa antagonistycznie do
angiotensyny, odpowiedzialna jest również za uczucie bólu, który
towarzyszy uszkodzeniu (zranieniu) skóry).

====Hemoglobina==== 

&mdash; czerwony barwnik krwi, białko zawarte w erytrocytach, którego
zasadniczą funkcją jest przenoszenie tlenu &mdash; przyłączanie go w płucach
i uwalnianie w tkankach, jest tetramerem, a każda z jednostek zawiera
grupę prostetyczną hem.

{|class="wikitable"
|[[Plik:1GZX Haemoglobin.png|400px]]
|[[Plik:Heme.svg|400px]]
|-
|Model cząsteczki hemoglobiny
|Struktura hemu
|}

===Funkcja biologiczna białek===

Ze względu na funkcje biologiczne białka dzielimy na:
* Enzymy
* Białka zapasowe
* Białka regulatorowe
* Białka strukturalne
* Białka ochronne
* Białka transportujące

====Enzymy====

Enzymy (biokatalizatory), przyspieszają reakcje chemiczne niekiedy aż do 10<sup>12</sup> razy! '''Enzymy nie zmieniają wzajemnej proporcji energii substratów i produktów, obniżają tylko energię aktywacji''', często zmieniając przebieg (mechanizm) reakcji.

[[Plik:Energia aktywacji.svg]]

=====Mechanizm działania enzymu===== 
można opisać za pomocą modelu
indukowanego dopasowania.

[[Plik:Katalizowanie reakcji przez enzymy.svg]]

Jest to zmodyfikowany model „klucza i zamka”, który wyjaśniał jedynie
specyficzność działania enzymu, ale nie brał pod uwagę dynamicznych
zmian kształtu cząsteczki biokatalizatora i wpływu tego zjawiska na
przebieg procesu transformacji kompleksu enzymsubstrat w kompleks
enzym-produkt.

=====Kinetyka działania enzymu=====

Szybkość reakcji katalizowanych przez enzymy zależy od wielu
czynników. Są to m.in.  temperatura, pH, a także stężenie
substratów. Rozważmy ten ostatni czynnik.

[[Plik:Schemat katalizowanej reakcji.svg|thumb|center|400px|Mechanizm katalizowanej reakcji z udziałem jednego substratu. '''E''' &mdash; enzym, '''S''' &mdash; substrat, '''P''' &mdash; produkt, '''k<sub>1</sub>''' i '''k<sub>2</sub>''' &mdash; stałe szybkości reakcji przebiegających w prawą stronę, '''k<sub>-1</sub>''' i '''k<sub>-2</sub>''' &mdash; stałe szybkości reakcji zachodzących w lewą stronę. W założeniach modelu kinetyki [[wikien:Leonor Michaelis|Michaelis]]-[[wikien:Maud Menten|Menten]] zakłada się, że produkt ('''P''') nie może ulec powrotnemu przekształceniu w wyjściowy substrat, w reakcji ze stałą szybkości '''k<sub>-2</sub>'''.<small>Schemat i jego opis pochodzą z [[wikipl:Enzym#Kinetyka|polskiej wikipedii]]</small>]]

Reakcja katalizowana przez enzymy jest dwuetapowa. W pierwszym etapie
substraty wiążą się odwracalnie z enzymem, tworząc ze stałą szybkości
k<sub>1</sub>, kompleks enzym-substrat (ES). W następnym etapie,
kompleks ten może się rozpaść na dwa różne sposoby. Może dysocjować na
powrót do E i S ze stałą szybkości k<sub>1</sub> lub może dojść do
chemicznej zmiany substratów i uwolnienia produktów ze stałą szybkości
k<sub>2</sub>, przy czym zakłada się, że produkt reakcji nie może ulec
powrotnemu przekształceniu w wyjściowy substrat. Wyrażenie wiążące
szybkość katalizy ze stężeniem substratu i enzymu oraz z szybkościami
poszczególnych etapów opisane jest równaniem [[wikien:Leonor Michaelis|Michaelisa]]-[[wikien:Maud Menten|Menten]]:
<center>
<math>
V_0=V_{\max}\frac{[S]}{[S]+K_m}
</math>
</center>
gdzie: <math>V_0</math> &mdash; szybkość początkowa, <math>S</math> &mdash; stężenie substratu, <math>K_m</math> &mdash; stała [[wikien:Leonor Michaelis|Michaelisa]]-[[wikien:Maud Menten|Menten]].

{|class="wikitable"
|[[Plik:Michaelis-Menten_saturation_curve_of_an_enzyme_reaction.svg|thumb|300px]]
|[[Plik:Michaelis-Menten.png|thumb|300px]]
|-
|Krzywa zawartości enzymu w roztworze przedstawiająca związek 
pomiędzy stężeniem substratu i szybkości reakcji.
|Krzywa wysycenia dla reakcji enzymatycznej ukazująca zależność 
szybkości reakcji (<math>V</math>) od stężenia substratu (<math>[S]</math>).
|}
Od pewnej wartości stężenia substratu praktycznie nie można zwiększyć
szybkości reakcji.

==KWASY NUKLEINOWE==

Komponenty wchodzące w skład kwasów nukleinowych, to :
<ul>
<li>'''Zasady azotowe''':</li>
<ul><li>pirymidynowe:
{|class = "wikitable"
|[[Plik:Cytosine chemical structure.svg|200px]]
|[[Plik:Uracil.svg|200px]]
|[[Plik:Tymina.svg|220px]]
|-
|cytozyna
|uracyl
|tymina
|}
</li>
<li>purynowe:
{|class = "wikitable"
|[[Plik:Adenine.svg|180px]]
|[[Plik:Guanin.svg|200px]]
|-
|adenina
|guanina
|}
</li>
</ul>
<li>'''Kwas fosforowy'''

[[Plik:Phosphoric-acid-2D-dimensions.png|200px|thumb|Kwas fosorowy]]
</li>
<li>'''Cukier'''
{|class = "wikitable"
|[[Plik:Beta-D-Ribofuranose.svg]]
|[[Plik:Deoxyribose.svg]]
|-
|ryboza
|deoksyryboza
|}
</li></ul>
===Nukleozydy===
to glikozoaminy powstałe w wyniku połączenia zasady azotowej
(pirymidynowej lub purynowej) z rybozą lub deoksyrybozą poprzez
wiązanie β-''N''-glikozydowe.

{|class="wikitable"
|[[Plik:Adenosin.svg]]
|[[Plik:Guanosin.svg]]
|[[Plik:Desoxythymidin.svg]]
|[[Plik:DC chemical structure.png|240px]]
|-
|Adenozyna
|Guanozyna
|Tymidyna
|Deoksycytydyna
|-
|A
|G
|T
|dC
|}

===Nukleotydy=== 
zbudowane są z reszty cukrowej &mdash; pentozy (w DNA jest to deoksyryboza,
zaś w RNA &mdash; ryboza), co najmniej jednej reszty fosforanowej i zasady
azotowej: purynowej lub pirymidynowej.
{|class="wikitable"
|[[Plik:AMP_structure.svg|300px]]
|[[Plik:Guanosintriphosphat.svg|400px]]
|-
|AMP &ndash; Adenozynomonofosforan
|GTP &ndash; guanozynotrifosforan
|}

===Kwasy nukleinowe===
to biopolimery zbudowane z nukleotydów połączonych wiązaniami 3'-5'
diestrowymi. W naturze występują dwa typy kwasów nukleinowych DNA i RNA oraz kilka syntetycznych
analogów kwasów nukleinowych.

====Kwas deoksyrybonukleinowy==== 
&mdash; '''DNA''' &mdash; występuje w chromosomach i pełni rolę nośnika informacji
genetycznej organizmów żywych. W skład cząsteczki DNA zwykle wchodzą
dwa łańcuchy, które biegną antyrównolegle (tzn. koniec jednego jest
dokładnie naprzeciw początku drugiego). Łańcuchy owijają się wokół
wspólnej osi i tworzą tzw. prawoskrętną podwójną helisę. Reszty
cukrowe i fosforowe, połączone ze sobą wiązaniem fosfodiestrowym,
znajdują się na zewnątrz helisy, natomiast zasady skierowane są do
wnętrza i tworzą pary zasad połączone według wzoru: A-T, C-G.

[[Plik:DNA_chemical_structure.svg|thumb|left|400px|Struktura chemiczna DNA]]

====Kwasy rybonukleinowe====
&mdash; '''RNA''' &mdash; w komórce występuje wiele klas kwasów rybonukleinowych
różniących się pełnioną funkcją, a także masą cząsteczkową i
strukturą, m.in.: rybosomowe (rRNA), informacyjne zwane matrycowymi
(mRNA).  
[[Plik:Porównanie_DNA_i_RNA.png|thumb|right|400px|Porównanie struktury i budowy DNA i RNA]]

<!-- {{następny|CHEM:Zasadnicze_szlaki_metaboliczne_organizmów_żywych}}
[[category:Podstawy chemii i biochemii]] -->